Een enzym heeft een actief centrum: een holte met een precieze vorm en lading waarin alleen bepaalde moleculen, de substraten, passen. Na binding ontstaat een enzym-substraatcomplex, de reactie verloopt en de producten komen los; het enzym is daarna weer beschikbaar. Dit wordt het sleutel-slotmodel genoemd; in werkelijkheid past het enzym zijn vorm iets aan bij binding (induced fit). Enzymen versnellen reacties door de activeringsenergie te verlagen, vaak met een factor miljoen of meer. Het evenwicht van de reactie veranderen ze niet.
Omdat de vorm van het eiwit bepalend is, zijn enzymen gevoelig voor hun omgeving. Elk enzym heeft een optimale temperatuur (bij menselijke enzymen rond 37 °C) en optimale pH. Bij hoge temperatuur of een extreme pH verandert de ruimtelijke structuur blijvend: het enzym denatureert. Remmers kunnen het actief centrum bezetten (competitieve remming) of elders binden en de vorm veranderen. Namen eindigen meestal op -ase, naar het substraat of de reactie.
Voorbeelden: amylase in speeksel knipt zetmeel in kortere suikers; pepsine breekt in de zure maag (pH ≈ 2) eiwitten af; DNA-polymerase bouwt bij DNA-replicatie nieuwe strengen; katalase splitst giftig waterstofperoxide in water en zuurstof. Ook in wasmiddelen (proteasen, lipasen) en bij de kaasmakerij (stremsel) worden enzymen gebruikt.
In welke discipline?
Biologie (stofwisseling, genetica) en scheikunde (reactiesnelheid, biochemie).