Ongeveer de helft van de droge massa van een menselijke cel bestaat uit eiwit. Waar koolhydraten en vetten vooral brandstof en bouwmateriaal leveren, doen eiwitten het eigenlijke werk: ze versnellen reacties, vervoeren zuurstof, trekken spieren samen en herkennen indringers. Om te begrijpen hoe dat kan, begin je bij de bouwsteen: het aminozuur.
Aminozuren: de bouwstenen
Een aminozuur is een organisch molecuul met twee functionele groepen aan hetzelfde koolstofatoom (het α-koolstofatoom): een aminogroep (–NH₂) en een carbonzuurgroep (–COOH). Aan dat centrale C-atoom zitten verder een H-atoom en een restgroep R, de zijketen. Alleen die R-groep verschilt per aminozuur.
- H₂N–
- aminogroep (basisch)
- –CH(R)–
- α-koolstofatoom met zijketen R; bij glycine is R gewoon een H-atoom
- –COOH
- carbonzuurgroep (zuur)
Omdat een aminozuur zowel een zure als een basische groep heeft, staat de COOH-groep in water een H⁺ af aan de NH₂-groep. In het lichaam bestaat een aminozuur daardoor vooral als zwitterion: H₃N⁺–CH(R)–COO⁻ (zie zuren en basen). Behalve glycine zijn alle standaardaminozuren chiraal: ze bestaan in twee spiegelbeeldvormen, en levende wezens gebruiken in eiwitten vrijwel uitsluitend de L-vorm (zie isomeren).
De zijketens bepalen het karakter van elk aminozuur. Grofweg zijn er vier groepen: apolair/hydrofoob (zoals alanine, valine, leucine, fenylalanine), polair maar ongeladen (serine, threonine, glutamine), zuur (asparaginezuur, glutaminezuur; negatief geladen) en basisch (lysine, arginine, histidine; positief geladen). Cysteïne heeft een –SH-groep en kan zwavelbruggen vormen.
Essentiële aminozuren
Je lichaam kan elf van de twintig aminozuren zelf maken uit andere stoffen. De overige negen moet je via voeding binnenkrijgen: de essentiële aminozuren.
| Groep | Aminozuren | Aantal |
|---|---|---|
| Essentieel | histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine, threonine, tryptofaan, valine | 9 |
| Niet-essentieel | alanine, arginine, asparagine, asparaginezuur, cysteïne, glutamine, glutaminezuur, glycine, proline, serine, tyrosine | 11 |
Sommige niet-essentiële aminozuren (zoals arginine, cysteïne en tyrosine) heten ‘voorwaardelijk essentieel’: bij jonge kinderen of bij ziekte kan het lichaam er te weinig van maken.
De peptidebinding
Twee aminozuren koppelen doordat de –COOH-groep van het ene reageert met de –NH₂-groep van het andere. Daarbij ontstaat een peptidebinding (–CO–NH–) en komt één watermolecuul vrij. Zo’n reactie, waarbij twee moleculen samengaan onder afsplitsing van water, heet een condensatiereactie (zie reactietypen).
- –CO–NH–
- peptidebinding (een amidebinding)
- dipeptide
- 2 aminozuren; een tripeptide heeft er 3, een polypeptide tientallen tot duizenden
Een keten heeft altijd twee verschillende uiteinden: een vrije aminogroep (het N-uiteinde) en een vrije carbonzuurgroep (het C-uiteinde). Afspraak: je schrijft de volgorde van N naar C. Gly-Ala is dus een ander molecuul dan Ala-Gly.
Rekenvoorbeeld — massa van een dipeptide. Glycine heeft een molecuulmassa van 75 u, alanine 89 u. Bij de koppeling verdwijnt één H₂O (18 u), dus Gly-Ala heeft een massa van 75 + 89 − 18 = 146 u. Een keten van n aminozuren bevat n − 1 peptidebindingen; bij de vorming komen dus n − 1 watermoleculen vrij.
Hoeveel verschillende eiwitten zijn mogelijk? Met 20 keuzes per positie zijn er voor een tripeptide al 20³ = 8 000 mogelijke volgordes. Voor een bescheiden eiwit van 100 aminozuren is dat 20¹⁰⁰ ≈ 10¹³⁰: veel meer dan het aantal atomen in het heelal. Gemiddeld weegt één aminozuur in een keten ongeveer 110 u, zodat een eiwit van 300 aminozuren rond de 33 000 u weegt.
Het omgekeerde, het splitsen van een peptidebinding met water, heet hydrolyse. Dat gebeurt bij de vertering: pepsine in de maag en trypsine en peptidasen in de dunne darm knippen eiwitten in losse aminozuren, die je darmwand opneemt (zie spijsverteringsstelsel).
De vier structuurniveaus
Een eiwit is geen slap touwtje. Het vouwt zich spontaan in een vaste vorm, en die vorm beschrijf je op vier niveaus.
| Niveau | Wat het is | Bindingen die het bijeenhouden | Voorbeeld |
|---|---|---|---|
| Primair | volgorde van de aminozuren | peptidebindingen (covalent) | insuline: 51 aminozuren in twee ketens |
| Secundair | lokale vouwpatronen: α-helix en β-plaat | waterstofbruggen tussen C=O en N–H van de ruggengraat | keratine (haar) is vooral α-helix; zijde vooral β-plaat |
| Tertiair | totale 3D-vorm van één keten | interacties tussen zijketens: hydrofobe interacties, waterstofbruggen, ionbindingen, zwavelbruggen | de actieve plaats van een enzym |
| Quaternair | samenvoeging van meerdere ketens | dezelfde krachten als tertiair | hemoglobine: 4 ketens (2 α + 2 β) |
Secundair. In een α-helix draait de keten als een wenteltrap, waarbij de C=O-groep van aminozuur n een waterstofbrug vormt met de N–H van aminozuur n + 4. In een β-plaat liggen stukken keten naast elkaar als een harmonica, met waterstofbruggen tussen de strengen. Lees meer over deze bindingen in chemische bindingen.
Tertiair. In water vouwt de keten zich zo dat hydrofobe zijketens naar binnen gaan en polaire en geladen zijketens aan de buitenkant blijven: hetzelfde principe als olie dat in water druppels vormt. Twee cysteïnes kunnen bovendien een covalente zwavelbrug (–S–S–) vormen, die de vorm extra vastzet. Haar heeft veel zwavelbruggen; een permanent bij de kapper verbreekt ze chemisch en vormt ze opnieuw in de nieuwe krul.
Quaternair. Hemoglobine bestaat uit vier ketens die elk een heemgroep met een ijzerion dragen; één molecuul kan dus vier O₂-moleculen binden. Het weegt ongeveer 64 500 u.
De vorm volgt helemaal uit de primaire structuur. Eén verkeerd aminozuur kan genoeg zijn: bij sikkelcelanemie staat op positie 6 van de β-keten van hemoglobine valine in plaats van glutaminezuur. Die hydrofobe plek laat hemoglobinemoleculen aan elkaar klonteren, waardoor rode bloedcellen een sikkelvorm krijgen. De oorzaak is één veranderde base in het DNA (zie mutaties).
Functies van eiwitten
Bijna elke taak in een organisme wordt door een eiwit uitgevoerd. De vorm van het eiwit past precies bij die taak.
| Functie | Voorbeeld | Wat het doet |
|---|---|---|
| Enzym (katalysator) | amylase, pepsine, DNA-polymerase | versnelt een specifieke reactie |
| Transport | hemoglobine, kanaaleiwitten in het membraan | vervoert O₂ in het bloed; laat ionen door het celmembraan |
| Structuur | collageen, keratine, elastine | stevigheid van huid, pezen, botten, haar en nagels |
| Beweging | actine en myosine | spiersamentrekking |
| Signaal (hormoon) | insuline, groeihormoon | regelt bloedsuiker en groei |
| Afweer | antistoffen (immunoglobulinen) | herkennen en binden ziekteverwekkers |
| Receptor | insulinereceptor, geurreceptoren | vangen signalen op aan het celoppervlak |
| Opslag | caseïne (melk), ovalbumine (eiwit van een ei) | voorraad aminozuren voor een jong of embryo |
Enzymen verdienen extra aandacht. Een enzym verlaagt de activeringsenergie van een reactie en raakt daarbij zelf niet op: het is een biologische katalysator. Het substraat past in de actieve plaats als een sleutel in een slot. Elk enzym heeft een optimum: voor de meeste menselijke enzymen ligt dat rond 37 °C, voor pepsine in de zure maag rond pH 2 en voor trypsine in de darm rond pH 8. Hormonen zoals insuline zijn kleine eiwitten; insuline bestaat uit een A-keten (21 aminozuren) en een B-keten (30 aminozuren) die met zwavelbruggen verbonden zijn.
Collageen is het meest voorkomende eiwit in je lichaam: ongeveer een kwart tot een derde van al je eiwit. Het bestaat uit drie ketens die als een touw om elkaar heen gedraaid zijn.
Hoe de cel eiwitten maakt
De aminozuurvolgorde staat gecodeerd in een gen. Bij de eiwitsynthese wordt het DNA eerst overgeschreven in mRNA (transcriptie). Een ribosoom leest daarna het mRNA per drie basen (een codon) af en koppelt het bijbehorende aminozuur aan de groeiende keten (translatie). Met 4 basen en codons van 3 zijn er 4³ = 64 codons voor 20 aminozuren plus stopsignalen: de meeste aminozuren hebben dus meerdere codons. Na de synthese vouwt de keten zich, soms geholpen door hulpeiwitten (chaperonnes).
Denaturatie: als de vorm verloren gaat
Bij denaturatie verliest een eiwit zijn ruimtelijke vorm. De zwakke bindingen van de secundaire, tertiaire en quaternaire structuur worden verbroken, maar de peptidebindingen blijven heel: de primaire structuur blijft dus bestaan. Zonder de juiste vorm werkt het eiwit niet meer.
- Hitte. Het eiwit van een ei stolt rond 60 à 65 °C en wordt wit en vast. Koorts boven ongeveer 41 °C is gevaarlijk omdat lichaamseigen eiwitten dan beginnen te denatureren.
- Zuur of base. Een andere pH verandert de lading van zijketens, zodat ionbindingen en waterstofbruggen verdwijnen. Melk stremt als je er zuur aan toevoegt; in ceviche ‘gaart’ vis in limoensap zonder vuur.
- Alcohol, zouten van zware metalen en mechanische krachten. Ethanol in desinfectiemiddel denatureert eiwitten van bacteriën; opkloppen van eiwit tot schuim is ook gedeeltelijke denaturatie.
Denaturatie door koken is meestal onomkeerbaar: een gekookt ei wordt niet meer rauw. Bij kleine eiwitten in het lab kan het soms wel: haal je het denaturerende middel voorzichtig weg, dan vouwt de keten zich opnieuw tot de juiste vorm. Dat bewijst dat de primaire structuur alle informatie bevat.
Eiwitten aantonen: de biureetreactie
Op school toon je eiwit aan met het biureetreagens: een basische oplossing van koper(II)sulfaat. Koper(II)-ionen vormen een complex met de stikstofatomen van peptidebindingen en kleuren de oplossing paars-violet. Zonder eiwit blijft de oplossing lichtblauw. Losse aminozuren geven geen positieve reactie, want er zijn minstens twee peptidebindingen nodig.
Eiwit in je voeding
Je lichaam breekt voortdurend eiwitten af en bouwt nieuwe op. Voor dat onderhoud en voor groei heb je eiwit uit voeding nodig. De Nederlandse Gezondheidsraad houdt voor volwassenen ongeveer 0,8 gram eiwit per kilogram lichaamsgewicht per dag aan; voor ouderen iets meer.
Rekenvoorbeeld. Iemand van 70 kg heeft dagelijks ongeveer 0,8 × 70 = 56 g eiwit nodig. Eiwit levert ongeveer 17 kJ (4 kcal) per gram, dus 56 g is goed voor 56 × 17 ≈ 950 kJ: zo’n 10 procent van een dagelijkse energiebehoefte van 9 000 kJ.
Bronnen. Vlees, vis, eieren en zuivel bevatten alle essentiële aminozuren in ruime hoeveelheid. Plantaardige bronnen zoals peulvruchten, soja, noten en granen zijn ook goede eiwitbronnen, maar granen bevatten relatief weinig lysine en peulvruchten relatief weinig methionine. Door ze over de dag te combineren (brood met pindakaas, rijst met bonen) krijg je toch alle essentiële aminozuren binnen. Een teveel aan eiwit wordt niet opgeslagen als eiwit: de aminogroep wordt omgezet in ureum en uitgeplast, de rest wordt verbrand of als vet opgeslagen.
Veelgestelde vragen
Wat zijn eiwitten?
Eiwitten zijn lange ketens van aminozuren, verbonden door peptidebindingen, die zich opvouwen tot een vaste driedimensionale vorm. Ze werken als enzym, transporteur, bouwstof, hormoon of antistof.
Hoeveel aminozuren zijn er?
Eiwitten zijn opgebouwd uit 20 standaardaminozuren. Negen daarvan zijn essentieel: histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine, threonine, tryptofaan en valine. Die moet je via je voeding binnenkrijgen.
Wat is een peptidebinding?
Een peptidebinding (–CO–NH–) is de binding tussen de carbonzuurgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van het volgende. Bij de vorming komt één watermolecuul vrij; het is een condensatiereactie.
Wat zijn de vier structuren van een eiwit?
Primair: de volgorde van de aminozuren. Secundair: α-helix en β-plaat door waterstofbruggen in de ruggengraat. Tertiair: de totale 3D-vorm door interacties tussen zijketens. Quaternair: meerdere ketens samen, zoals de vier ketens van hemoglobine.
Wat gebeurt er bij denaturatie van een eiwit?
Het eiwit verliest door hitte, zuur, base of alcohol zijn ruimtelijke vorm en daarmee zijn functie. De peptidebindingen en dus de aminozuurvolgorde blijven intact. Een gekookt ei is een bekend voorbeeld.
Hoeveel eiwit heb je per dag nodig?
Een volwassene heeft ongeveer 0,8 gram eiwit per kilogram lichaamsgewicht per dag nodig. Voor iemand van 70 kg is dat zo’n 56 gram.
Hoe toon je eiwit aan?
Met de biureetreactie: een basische oplossing van koper(II)sulfaat kleurt paars-violet als er peptidebindingen aanwezig zijn. Zonder eiwit blijft de oplossing lichtblauw.